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Si te gusta respirar y estar vivo, debes ser muy aficionado a la hemoglobina. Este compuesto que contiene hierro es el portador de oxígeno designado por la biología.

Créditos de la imagen Murtada al Mousawy / Flickr.

Con muy pocas excepciones, la sangre es de un carmesí intenso distintivo. El color lo desprenden los altos niveles de hemoglobina (también deletreada hemoglobina) en los eritrocitos, glóbulos rojos. Aunque eso suena como un tipo elegante de duende, en realidad es una metaloproteína. ¡Y deberíamos estar muy agradecidos de que esté ahí! Podría decirse que los animales de nuestro tamaño no serían posibles sin la hemoglobina.

Entrega importante

Sus glóbulos rojos son aproximadamente un 96 % de hemoglobina en peso seco y alrededor de un 35 % cuando están hidratados. Este contenido extremadamente alto debería ser nuestra primera indicación de cuán crítica es la proteína para nuestros organismos. Entonces, ¿qué hace exactamente? Bueno, en esencia, funciona como el proveedor de combustible del cuerpo. Las células cargadas de hemoglobina se aseguran de que llegue suficiente oxígeno a los tejidos de su cuerpo para que puedan generar energía (respiración).

La hemoglobina es el transportador de oxígeno designado por el cuerpo. Cada molécula de él, al menos, de la versión que usa el cuerpo humano puede unirse de forma segura a cuatro moléculas de oxígeno y dejarlas ir rápidamente cuando sea necesario. Si bien la sangre puede transportar naturalmente algo de oxígeno disuelto en su plasma, la hemoglobina en nuestros glóbulos rojos aumenta setenta veces su capacidad para transportar oxígeno. Lo cual es muy bueno para nosotros.

Aunque su trabajo principal es transportar oxígeno de un lado a otro, ese no es el único gas que puede transportar. La hemoglobina también participa en la limpieza de los gases de escape de las células, ya que transporta alrededor del 25 % del CO 2 producido por nuestras células y transporta el óxido nítrico (NO) por todo el cuerpo.

¿Qué es exactamente?

Como todas las demás proteínas, la hemoglobina es una estructura 3D creada a partir de múltiples aminoácidos que se unen y luego se pliegan sobre sí mismos. El término hemoglobina hace un guiño directo a la forma de las moléculas de la raíz latina globus (que significa bola). Si bien diferentes linajes pueden emplear proteínas hemo/globina (ese es el nombre de la familia más amplia de estas proteínas) con diferentes estructuras, la que usan los humanos y los mamíferos se compone de cuatro subensamblajes llamados proteínas globulares. La forma particular en que estos se unen se conoce como patrón de plegamiento de globina y se ve ampliamente en la familia hemo/globina.

Una molécula de hemoglobina. Imagen vía Pixabay.

Lo que hace que la hemoglobina sea tan importante es un ion (átomo) de hierro que se encuentra en medio de estas cuatro subsecciones. Esta es el área específica donde las moléculas de O 2 se unen reversiblemente a la proteína para ser transportadas. Este átomo de hierro está, a su vez, soldado a la proteína a través de cuatro enlaces covalentes con átomos de nitrógeno. Dependiendo de la valencia exacta de este átomo de hierro, ya sea férrico o ferroso, la proteína podrá unir compuestos de oxígeno. El hierro férrico o hierro (II) puede unirlo, mientras que el hierro ferroso, hierro (III), no puede hacerlo. Cuando no está en uso, este átomo de hierro se une a una molécula de agua como marcador de posición.

El dióxido de carbono, por otro lado, se une a otras áreas de las proteínas hemo que forman la molécula de hemoglobina.

¿Qué pasa cuando no funciona?

La reactividad de las hemoglobinas y la capacidad de unirse a una larga lista de compuestos suele ser su principal fortaleza, pero sobre todo porque también puede desvincularse fácilmente de estas moléculas. Un gas que arroja una llave en ese enfoque es el monóxido de carbono: un gas incoloro e inodoro que es muy mortal.

El problema con este monóxido de carbono (CO) es que una vez que se une a la hemoglobina, forma carboxihemoglobina. Este compuesto hace que el enlace entre la célula y el oxígeno sea mucho más estable y, como tal, más difícil de romper más adelante. Para empezar, esto significa que cualquier glóbulo rojo que haya encontrado una molécula de monóxido de carbono tiene su capacidad para transportar oxígeno dramáticamente (si no completamente) reducida. En segundo lugar, la reacción entre estos dos produce una liberación de radicales libres mitocondriales. Estos causan estrés oxidativo, que podría ser el principal impulsor del envejecimiento, y también atraen leucocitos (glóbulos blancos) al área.

Algunos de los efectos del envenenamiento por monóxido de carbono, a nivel biológico, incluyen daño a las células endoteliales (de las que están hechas las membranas y los vasos sanguíneos), más notablemente daño a la vasculatura del cerebro y peroxidación lipídica (daño químico de las células). ) de las membranas cerebrales. Debido a que la carboxihemoglobina es de un rojo muy brillante, la piel de las víctimas de envenenamiento por CO puede tomar un tono rosado o púrpura. Solo se necesitan concentraciones ambientales de alrededor del 0,1% para causar pérdida del conocimiento y posiblemente la muerte.

El monóxido de carbono es el producto de una quemadura incompleta. Se encuentra más comúnmente en el humo de fuegos lentos o ardientes. Cualquier incendio que no tenga acceso a la cantidad de oxígeno que idealmente desea producirá cierta cantidad de CO. Este monóxido de carbono también se produce en los cigarrillos y es una de las principales causas de la sensación de falta de aire después de fumar. El CO puede bloquear hasta el 20% de todos los sitios de unión de oxígeno en los fumadores empedernidos.

Créditos de imagen ZEISS Microscopy / Flickr.

Un poco irónicamente, el proceso a través del cual la hemoglobina se recicla en nuestro bazo es la única fuente natural de monóxido de carbono en el cuerpo humano, y representa los niveles básicos de este gas que se encuentran en nuestro torrente sanguíneo. Cada glóbulo rojo sano vive alrededor de 120 días antes de ser reciclado.

A los grupos de cianuro (CN-), monóxido de azufre (SO), sulfuro (S 2 -) y sulfuro de hidrógeno (H 2 S) también les gusta unirse a la hemoglobina y no soltarse, lo que los hace muy tóxicos para nosotros. Evite respirarlos a toda costa.

Un número demasiado bajo de glóbulos rojos y, por lo tanto, una hemoglobina insuficiente para transportar los gases se conoce como anemia. La anemia es la afección sanguínea más común en los EE. UU. y afecta a alrededor del 6 % de la población. En términos muy generales, es causado por la pérdida de sangre, la incapacidad de producir suficientes glóbulos rojos o condiciones que conducen a una pérdida rápida de tales células, aunque algunos casos son causados ​​por la genética.

Las mujeres, las personas mayores y las personas con afecciones prolongadas tienen más probabilidades de tener anemia. La vejez y las condiciones médicas crónicas pueden causar anemia al dañar la capacidad del cuerpo para producir y reciclar la hemoglobina; las mujeres son más propensas a desarrollar anemia por deficiencia de hierro debido a la pérdida de sangre relacionada con su ciclo menstrual.

Los síntomas de la anemia incluyen mareos o sensación de que está a punto de desmayarse; dolores de cabeza; patrones inusuales de latidos del corazón, dificultad para respirar, manos y pies fríos, cansancio y debilidad física; el dolor en el pecho, el vientre, los huesos o las articulaciones, o la hinchazón, también pueden ser un síntoma.

¿Alguna hemalternativa?

La hemoglobina oxigenada le da a la sangre de nuestras arterias su color escarlata; la sangre no oxigenada que regresa al corazón y los pulmones es de un color más oscuro, aunque las venas que la transportan a menudo se ven un poco más moradas o azuladas. Un compuesto relacionado conocido como mioglobina es la razón por la que nuestros músculos, o los músculos de la carne roja, son de color rojo brillante pero también un poco grises. La mioglobina funciona más o menos igual que la hemoglobina con la diferencia de que no está destinada a transportar oxígeno, sino a mantenerla almacenada para su uso. Estructuralmente, la mioglobina solo tiene un sitio de unión (puede contener menos oxígeno que la hemoglobina), pero el enlace es mucho más estable.

Pero si quieres ir completamente de sangre azul, puedes optar por la hemocianina. Esta es la segunda molécula más común utilizada para transportar oxígeno en la sangre después de la hemoglobina y se observa en muchos moluscos o antrópodos. Sustituye los grupos hemo de hierro por los que contienen cobre y se vuelve de un azul muy rico cuando se oxigena.

Si quieres optar por el rosa o el violeta, prueba con hemeritrina. No es un compuesto muy común, con un puñado de especies, principalmente vertebrados marinos y algunos gusanos (anélidos), usándolo. Sí que destaca por volverse transparente cuando no está oxigenada.

Sin embargo, lo que a los anélidos les gusta usar son la hemeritrina y la eritrocruorina. Son bastante similares en estructura pero con grupos hemo significativamente diferentes. La hemeritrina aparece roja cuando está oxigenada y verde cuando no. La eritrocruorina es común en las lombrices de tierra y tiene la particularidad de ser una molécula enorme, que contiene hasta cientos de subsecciones de proteína hemo y sitios de unión de iones de hierro.

Finalmente, se encuentra un uso más exótico de las proteínas hem en plantas leguminosas como los frijoles. Emplean leghemoglobina para extraer el oxígeno de las bacterias fijadoras de nitrógeno alrededor de sus raíces; el oxígeno aquí perjudicaría el proceso de reducción del gas nitrógeno a nitrógeno, que es un nutriente clave para toda la vida vegetal y que impone un límite a su capacidad de crecer.

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